Nobel Hóa học 2008
Hôm nay giải Nobel Hóa học 2008 đã chính thức được công bố. Các công trình nghiên cứu phát hiện và phát triển protein phát quang (green fluorescent protein: GFP) của ba nhà khoa học Mỹ đã được lựa chọn cho giải thưởng lần này.
GFP được Osamu Shimomura phân lập từ sứa Aequorea victoria tại bờ biển miền đông bắc Mỹ. Điểm đặc biệt của protein này là khả năng phát ánh sáng xanh lá cây dưới tia cực tím.
Martin Chalfie đã sử dụng khả năng phát quang của GFP như là một chỉ thị hóa, lý và sinh học giúp con người quan sát và theo dõi nhiều hoạt động sống ở cấp độ từ phân tử đến cơ thể toàn vẹn.
Roger Y. Tsien giúp chúng ta hiểu cơ chế phát quang của GFP từ đó đa dạng hóa các loại màu của GFP cho phép các nhà khoa học quan sát các quá trình khac nhau tại cùng một thời điểm.
Có thể nói rằng GFP gần gũi hơn rất nhiều với những người làm công việc nghiên cứu y sinh học so với bất hoạt gene (công trình được trao giải Nobel y học - sinh lý học 2007).
Mục lục
Sơ lược về green fluorescent protein[sửa]
GFP là một protein gồm 238 axít amin với khối lượng 26,9 kDa được Osamu Shimomura phân lập từ sứa Aequorea victoria1,2. Từ những năm 60, sau khi phát hiện GFP, Osamu Shimomura đã tiếp tục tìm hiểu đặc tính của protein đặc biệt này. Trong cơ thể của sứa, hiện tượng phát ánh sáng xanh lá cây của protein sảy ra khi nó tương tác với ion Ca2+. Tuy nhiên, ứng dụng protein như là một trong những công cụ nghiên cứu trong y sinh học như ngày nay nhờ vào nhiều tiến bộ khác của sinh học phân tử.
Cũng như các protein khác, GFP cũng được mã hóa bởi một gene trong genome. Đến năm 1992, Douglas Prasher công bố trình tự chuỗi DNA của gene GFP và khuyếch đại gene này3. Mẫu DNA bổ sung (cDNA) của Prasher đã được gửi đến phòng thí nghiệm của Martin Chalfie. Phòng thí nghiệm này đã chuyển gene GFP vào vi khuẩn E.coli, giun tròn C. elegans và công bố kết quả nghiên cứu vào năm 1994 trên tạp chí Science4. Tiếp sau đó, nhóm nghiên cứu của Frederick Tsuji đã tiến hành thí nghiệm để GFP tái tổ hợp biểu hiện thành công5.
Từ dạng GFP toàn vẹn (còn gọi là thể hoang dại), các dạng đột biến của GFP được tạo ra. Vào năm 1996, cấu trúc tinh thể của thể đột biến S65T được nhóm nghiên cứu của Remington công bố trên tạp chí Science6. Cấu trúc của GFP thể hoang dại được công bố sau đó bởi nhóm của Phillips trên tạp chí Nature Biotech7. Cấu trúc tinh thể của GFP có vai trò quyết định tính chất phát quang và khả năng tương tác của GFP. Cho đến nay sử dụng tác động gây đột biến ngẫu nhiên đã tạo ra rất nhiều dạng GFP ứng dụng trong các phòng thí nghiệm hiện nay.
Tiếp sau đó, Roger Yonchien Tsien Tsien đã tạo bước đột phá trong lĩnh vực sinh học tế bào và thần kinh học với những nghiên cứu ứng dụng GFP cho phép nhà nghiên cứu quan sát tế bào sống đến mức độ phân tử. Những protein phát quang do ông tạo ra được các nhà khoa học sử dụng để xác định vị trí và thời điểm một hay nhiều gene quan tâm biểu hiện chức năng trong các tế bào sống và trong cơ thể sống. Một trong những chất nhuộm màu sinh học của ông, Fu-2, đã và đang được ứng dụng rộng rãi để xác định hàm lượng Ca trong các mô của cơ thể8 ...
Nobel Prize: Thông cáo báo chí9[sửa]
Sau khi được phát hiện vào năm 1962, GFP trở thành một trong những công cụ quan trọng nhất của sinh học hiện nay. Với sự trợ giúp của GFP, các nhà nghiên cứu có thể quan sát những quá trính sinh học, những điều mà trước đây, khi chưa có GFP, không thể thực hiện được. Quan sát quá trình phát triển của các tế bào thần kinh trong não hay sự di căn của tế bào ung thư là ví dụ về ứng dụng GFP.
Trong cơ thể động vật và người có hàng chục ngàn protein điều khiển các quá trình hóa học quan trọng đến từng chi tiết. Nếu các protein hoạt động sai lệch sẽ dẫn đến quá trình bệnh lý. Chính vì vậy, một trong những mục tiêu của khoa học sự sống là xác định vai trò của các protein khác nhau trong cơ thể.
Giải Nobel hóa học năm nay được trao cho tác giả có công phát hiện và phát triển khả năng ứng dụng GFP giúp chúng ta sử dụng nó như một chất chỉ thị. Với công nghệ DNA, các nhà nghiên cứu đã có thể dễ dàng gắn GFP với protein quan tâm. Với đánh dấu chỉ thị GFP ta có thể phát hiện vị trí, quan sát quá trình di chuyển và hoạt động của những protein. Các nhà nghiên cứu cũng có thể quan sát quá trình chết của nhiều loại tế bào với sự trợ giúp của GFP như những tế bào thần kinh bị hủy hoại trong bệnh Alzheimer hay quá trình phát triển (ở giai đoạn phôi) của những tế bào bêta có chức năng sản xuất insulin. Các tế bào thần kinh phát quang đã được chuyển vào não chuột nhắt (hay lợn phát quang cũng đã được tạo ra với sự trợ giúp của GFP - người viết).
Tham khảo[sửa]
1. Prendergast F, Mann K (1978). Chemical and physical properties of aequorin and the green fluorescent protein isolated from Aequorea forskålea. Biochemistry 17 (17): 3448–53
2. Tsien R (1998). The green fluorescent protein. Annu Rev Biochem 67: 509–44
3. Prasher D, Eckenrode V, Ward W, Prendergast F, Cormier M (1992). Primary structure of the Aequorea victoria green-fluorescent protein" Gene 111 (2): 229–33
4. Chalfie M, Tu Y, Euskirchen G, Ward W, Prasher D (1994). Green fluorescent protein as a marker for gene expression. Science 263 (5148): 802–5
5. Inouye S, Tsuji F (1994). Aequorea green fluorescent protein. Expression of the gene and fluorescence characteristics of the recombinant protein. FEBS Lett 341 (2-3): 277–80.
6. Ormö M, Cubitt A, Kallio K, Gross L, Tsien R, Remington S (1996). Crystal structure of the Aequorea victoria green fluorescent protein. Science 273 (5280): 1392–5.
7. Yang F, Moss L, Phillips G (1996). "The molecular structure of green fluorescent protein". Nat Biotechnol 14 (10): 1246–51.
8. Grynkiewicz, G., Poenie, M., and Tsien, R.Y. (1985). A new generation of Ca2+ indicators with greatly improved fluorescence properties. J.Biol.Chem. 260: 3440–3450.
9. Website Nobelprize.org [1]
Xem thêm[sửa]
- Osamu Shimomura và GFP [2]
- Martin Chalfie và phòng nghiên cứu [3]
- Tsien Laboratory [4]
- Nguyễn Bá Tiếp
